AT: Wissenschaftliches Neuland: Die aufregende Liaison von Zucker und Proteinen

(C) IMBA

Wien (OTS) – Am IMBA – Institut für Molekulare Biotechnologie der Österreichischen Akademie der Wissenschaften – erschlossen ForscherInnen wichtiges Neuland der Lebenswissenschaften. In der aktuellen Ausgabe des Fachmagazins Nature berichten sie über die einzigartige Interaktion zwischen Proteinen und Zuckermolekülen, die neue Erkenntnisse über fundamentale biologische Prozesse und die Ausbildung von Krankheiten bringen kann.

Proteine bilden nicht nur die Bausubstanz unseres Körpers, sie bestimmen Form, Struktur und Funktion der Zellen, und sie steuern alle fundamentalen Prozesse des Lebens. Verändert sich deren Form, so kann sich das auch wesentlich auf deren Aufgabe und Funktion in der Zelle auswirken. Eine der häufigsten Protein-Veränderungen passiert durch eine ganz besondere Bindung: über die Hälfte aller Proteine in unseren Zellen sind mit Zucker „verziert“. Charakteristische Zuckerstrukturen werden an Proteine gebunden und verändern dadurch deren Aktivitäten in allen Organismen. Diese besondere Verbindung hat auch Auswirkungen auf die Kommunikation zwischen Zellen und deren Umgebung. Viele Krankheiten etwa werden durch fehlerhafte Bildung dieser Zuckerstrukturen – man spricht von Glykosylierung – verursacht.

Neue medizinische Anwendungen

Dennoch war die Liaison zwischen Proteinen und Zuckerstrukturen bislang großteils unerforschtes Gebiet. Dabei birgt die „Glykoproteomic“ unglaublich spannende und medizinisch relevante Anwendungen, denn gerade die Interaktion zwischen Zuckern und Proteinen liefert eine völlig neue Ebene an Informationen. Erst kürzlich konnte etwa am IMBA der Wirkungsmechanismus der tödlichen Biowaffe Rizin anhand eines solchen „Zugangscodes aus Zucker“ an der Zellwand beschrieben werden. Denn das Gift braucht einen speziellen Zucker, um in das Transportsystem der Zelle zu kommen. Wird diese Zucker-Protein Bindung unterbunden, ist die Zelle immun gegen das Gift. Auch für andere gefährliche Krankheitserreger – wie Viren, oder Bakterien – könnten die Zuckerstrukturen an der Zellwand „wegweisend“ sein. Womöglich liefert diese Pionierforschung den Schlüssel zu neuartigen Therapien für Krankheiten, die heute noch tödlich sind.

Glykoproteomic : Wissenschaftliches Neuland kartieren

Eine einzigartige Plattform namens SugarQb ermöglicht es nun Forscherteams auf der ganzen Welt, das vielversprechende Forschungsgebiet zu beleben. „Unsere Plattform erlaubt die umfassende Identifizierung komplexer Zuckerstrukturen und eine Bestimmung der Standorte in den entsprechenden Proteinen. Es wäre großartig, wenn sich möglichst viele Forscherteams an der Kartierung dieses wissenschaftlichen Neulands beteiligen – denn zu entdecken gibt es Vieles,“ sagt Johannes Stadlmann, der das neue Forschungsgebiet am IMBA wesentlich mitgetragen hat. Zusammen mit der Doktorandin Jasmin Taubenschmid ist er Erstautor des aktuellen Papers in Nature. Finanziert wurde die Forschung übrigens auch durch den Wittgenstein Preis, den Josef Penninger 2014 erhielt. Der IMBA-Direktor und Letztautor des Papers zeigt sich begeistert: „Wir haben ein wichtiges Pioniergebiet der Lebenswissenschaften erschlossen, das in so vielen Bereichen neue Erkenntnisse liefern kann. Dieses Projekt ist auch ein schönes Beispiel dafür, dass visionäre Forschung florieren kann, wenn die Grenzen zwischen klassischen Disziplinen, sowie zwischen Forschung und Technologie, aufgehoben werden.“

Originalpublikation: Stadlmann, Taubenschmid et al. „Comparative glycoproteomics of stem cells identifies new players in ricin toxicity”, Nature  doi:10.1038/nature24015

Autor:in

  • Studiengangsleiter "GuK" IMC FH Krems, Institutsleiter Institut "Pflegewissenschaft", Diplomierter Gesundheits- und Krankenpfleger, Pflegewissenschaft BScN (Umit/Wien), Pflegewissenschaft MScN (Umit/Hall)

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